Un transfert horizontal de gène bactérien a contribué à l'évolution de l'oeil des Vertébrés

 Thème : évolution, transferts horizontaux de gènes

L'évolution de l'oeil est un modèle classique pour comprendre l'évolution d'une structure complexe. L'oeil a été pris en exemple par des créationnistes ou des partisans du "dessein intelligent" comme William Paley pour appuyer leur théorie qu'une structure aussi complexe ne peut provenir que de la Création par un Grand Horloger. Même Charles Darwin considérait que la complexité de l'oeil était un défi pour sa théorie de l'évolution.

Depuis, de nombreuses découvertes ont permis de comprendre la progressivité de l'évolution des différents types d'oeil chez les animaux tout en soulignant leur homologie profonde, notamment par la présence généralisée de l'expression du gène eyeless/Pax6.

Des chercheurs californiens ont récemment publié dans Proceedings of the National Academy of Sciences une étude montrant qu'un mécanisme dont ni Darwin, ni encore moins Paley pouvaient soupçonner l'existence a contribué à l'évolution de l'oeil des Vertébrés : un transfert horizontal de gène bactérien ! Les chercheurs ont activement recherché ce type d'évènements en comparant les génomes des Vertébrés et de clades proches et en isolant les gènes de vertébrés qui n'avaient pas d'orthologues clairs chez les autres Deutérostomiens.

Parmi ces gènes, ils ont trouvé IRBP (pour Interphotoreceptor Retinoid-Binding Protein). Ce gène code une protéine qui est secrétée dans l'espace entre la rétine et l'épithélium pigmenté rétinien et qui permet le transport et le recyclage du rétinal tout-trans après absorption d'un photon en 11-cis rétinal prêt à être réutilisé dans les photorécepteurs (cônes et bâtonnets).

Rôle de IRBP dans le transport et le recyclage du rétinal entre les photorécepteurs et l'épithélium pigmenté rétinien. Source : https://www.pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.2214815120

 

Dans tout l'arbre du vivant, les protéines les plus similaires à l'IRBP des Vertébrés sont une classe de protéines bactériennes appelées peptidases (similarité en acides aminés de 35%). IRBP possède en fait 4 domaines dont chacune ressemble à une peptidase et la structure tridimensionnelle de chacun de ses domaines est très proche de celle des peptidases. 

Comparaison entre les séquences et la structure tridimensionnelle des domaines D de l'IRBP humaine et de la peptidase bactérienne S41. Source : https://www.pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.2214815120

Les auteurs proposent qu'il y a un peu plus de 500 millions d'années l'ancêtre commun des Vertébrés aurait acquis un des gènes codant cette famille de protéine par un transfert horizontal et qu'il y aurait eu une double duplication amenant à ce que le gène code 4 fois pour des domaines similaires (des mutations ponctuelles ont par la suite amené quelques différences entre les domaines). Le rôle des peptidases chez les bactéries est de recycler les protéines. Cette fonction a pu être conservée pendant un moment chez les ancêtres des vertébrés mais les mutations ont modifié la fonction d'IRBP et l'ont spécialisé dans le recyclage du rétinal. Notamment, la fonction de lyse des peptides a été perdue par la mutation d'une sérine nécessaire à cette fonction. L'hypothèse alternative à tout ce scénario est une convergence évolutive mais les modèles statistiques utilisés par les chercheurs la donne comme très peu probable.

Chez les Protostomiens tels que les Arthropodes, la vision repose aussi sur l'isomérisation du rétinal et son recyclage mais ils n'ont pas d'IRBP. Le recyclage s'effectue dans les photorécepteurs eux-mêmes et non pas dans une autre couche de cellules comme chez les vertébrés. On ne comprend pas encore bien quel est l'avantage pour les vertébrés d'utiliser ce système de navette mais il est clair que l'acquisition et l'évolution d'IRBP a joué un rôle essentiel dans l'émergence de l'originalité du mécanisme du recyclage du rétinal chez les Vertébrés.

Cet exemple souligne l'importance des transferts de gène horizontaux lors de l'évolution des animaux dont vous pouvez trouver un autre exemple ici ou là.